Pre tvorbu bielkovín majú význam α-aminokyseliny, ktoré majú aminoskupinu (−NH₂) a karboxylovú skupinu (−COOH) naviazanú na tom istom (centrálnom) atóme uhlíka.
Tento centrálny uhlík je označovaný ako chirálny uhlík (s výnimkou glycínu), ktorý determinuje optickú symetriu molekuly. Kým pri sacharidoch sa v prírode bežne vyskytuje D-konfigurácia, aminokyseliny bielkovín majú L-konfiguráciu (teda aminoskupina na chirálnom uhlíku sa v priestorovom vzorci nachádza vľavo).
Skupina −R vo všeobecnom vzorci aminokyselín predstavuje vedľajší uhlíkový reťazec (zvyšok), ktorý je pre každú aminokyselinu jedinečný a charakteristický.
| aminokyselina | 3-písmenové označenie | 1-písmenové označenie | hmotnosť [Da]* |
| alanín | Ala | A | 71,08 |
| arginín | Arg | R | 156,20 |
| asparagín | Asn | N | 114,11 |
| asparágová kyselina | Asp | D | 115,09 |
| cysteín | Cys | C | 103,14 |
| fenylalanín | Phe | F | 147,18 |
| glutamín | Gln | Q | 128,41 |
| glutámová kyselina | Glu | E | 129,12 |
| glycín | Gly | G | 57,06 |
| histidín | His | H | 137,15 |
| izoleucín | Ile | I | 113,17 |
| leucín | Leu | L | 113,17 |
| lyzín | Lys | K | 128,18 |
| metionín | Met | M | 131,21 |
| prolín | Pro | P | 97,12 |
| serín | Ser | S | 87,08 |
| treonín | Thr | T | 101,11 |
| tryptofán | Trp | W | 186,21 |
| tyrozín | Tyr | Y | 163,18 |
| valín | Val | V | 99,14 |
Esenciálne aminokyseliny link
Kým rastliny si dokážu vytvoriť všetky aminokyseliny, živočíšny organizmus to nedokáže. Molekuly aminokyselín sa nesyntetizujú z jednotlivých atómov, ale prijímajú sa vo forme potravy ako prekurzory. Niektoré aminokyseliny si organizmus dokáže prestavať na iné (neesenciálne aminokyseliny). Avšak tie, ktoré majú vo svojej molekule rozvetvený reťazec, aromatický kruh alebo heterocyklus, si telo vyrobiť nevie a musí ich prijímať výlučne z potravy – nazývajú sa esenciálne aminokyseliny.
Pre dospelého človeka je esenciálnych 8 aminokyselín: valín, leucín, izoleucín, metionín, treonín, fenylalanín, tryptofán a lyzín. Pre vyvíjajúci sa detský organizmus v období rýchleho rastu je esenciálny aj histidín.
Rozdelenie aminokyselín podľa polarity vedľajších reťazcov link
Najrozšírenejším spôsobom triedenia základných aminokyselín je rozdelenie podľa zloženia a polarity ich vedľajších reťazcov (R-skupín):
- nepolárny vedľajší reťazec (hydrofóbne) (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp) – nepolárny postranný reťazec predstavuje alifatické lineárne alebo rozvetvené uhľovodíkové reťazce (Ala, Val, Leu, Ile) alebo nepolárne aromatické reťazce (Phe, Trp). Glycín (Gly) má najjednoduchší postranný reťazec tvorený len atómom vodíka (preto nie je chirálny). V prípade metionínu (Met) je tiež zabezpečená nepolárnosť R-skupiny, pretože vnútorná −S− väzba sa javí ako −CH₂−. Prolín je unikátna cyklická aminokyselina javiaca takisto nepolárnosť vedľajšieho reťazca.
- polárny nenabitý reťazec (hydrofilné) (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys) – aminokyseliny s polárnym, ale elektricky nenabitým postranným reťazcom sú tie, ktoré v R-skupine obsahujú polárne skupiny: serín (Ser), treonín (Thr) a tyrozín (Tyr) obsahujú hydroxylovú skupinu −OH, cysteín (Cys) obsahuje tiolovú skupinu −SH, asparagín (Asn) a glutamín (Gln) obsahujú amidovú skupinu −C(=O)−NH₂.
- polárny nabitý reťazec (Lys, Arg, His, Asp, Glu) – elektricky nabitý polárny vedľajší reťazec majú aminokyseliny, pri ktorých existuje nepomer medzi karboxylovými a aminoskupinami v molekule aminokyseliny. Rozdeľujeme ich na:
- bázické (kladne nabité) – za normálnych fyziologických podmienok sú nabité kladne, pretože obsahujú naviac aminoskupinu (Lys, Arg, His)
- kyslé (záporne nabité) – za normálnych podmienok sú nabité záporne, pretože obsahujú naviac karboxylovú skupinu (kyselina asparágová – Asp, kyselina glutámová – Glu)
Rozdelenie aminokyselín podľa elektrického náboja link
Na základe chemického rozboru postranných (bočných) reťazcov možno povedať, že aminokyseliny s nepolárnym a polárnym nenabitým vedľajším reťazcom budú za normálnych fyziologických podmienok bez elektrického náboja, zatiaľ čo aminokyseliny s polárnym nabitým reťazcom budú buď kladne, alebo záporne nabité:
- elektricky neutrálne aminokyseliny (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp, Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys)
- zásadité aminokyseliny (s kladne nabitým vedľajším reťazcom) (Lys, Arg, His)
- kyslé aminokyseliny (so záporným vedľajším reťazcom) (Asp, Glu)
Amfotérny charakter a vznik amfiónu link
Keďže molekula každej aminokyseliny obsahuje kyslú karboxylovú skupinu (−COOH) a zároveň zásaditú aminoskupinu (−NH₂), aminokyseliny sa správajú ako typické amfotérne látky (amfolyty). Vo vodnom prostredí a za normálnych fyziologických podmienok dochádza k vnútromolekulovej neutralizácii – kyslá skupina odštiepi protón (H⁺), ktorý okamžite prijme zásaditá aminoskupina. Aminokyselina tak v roztoku existuje ako obojaký ión, takzvaný amfión (vnútorná soľ), ktorý nesie kladný náboj na aminoskupine (−NH₃⁺) a záporný na karboxylovej skupine (−COO⁻).
Hodnota pH prostredia, pri ktorej sa konkrétna aminokyselina nachádza práve v tejto forme amfiónu a navonok je elektricky neutrálna, sa nazýva izoelektrický bod (pI). Pri tomto pH je aminokyselina vo vode najmenej rozpustná.
Optická aktivita (chiralita) aminokyselín link
S výnimkou najjednoduchšieho glycínu (ktorý má na stredový uhlík naviazané dva rovnaké atómy vodíka), majú všetky ostatné proteínogénne aminokyseliny na takzvanom α-uhlíku štyri rôzne substituenty. Tento uhlík je teda chirálny (asymetrický) a aminokyseliny sú opticky aktívne látky. Zaujímavosťou a znakom evolúcie živej hmoty na Zemi je fakt, že proteíny všetkých živých organizmov sú budované takmer výlučne z aminokyselín L-radu (L-konfigurácia). D-aminokyseliny sa vyskytujú len veľmi vzácne, napríklad v bunkových stenách niektorých baktérií.
Glycín link
Glycín (Gly, G) je aminokyselina s úplne najjednoduchším postranným reťazcom, ktorý tvorí len jeden atóm vodíka. Vďaka tomu je glycín jedinou aminokyselinou, ktorá nemá chirálny (asymetrický) uhlík, a teda je achirálna (nie je opticky aktívna). Má sladkastú chuť a organizmus ju využíva na syntézu mnohých kľúčových zlúčenín (hemoglobín, žlčové kyseliny, puríny).
Alanín link
Alanín (Ala, A) obsahuje v postrannom reťazci metylovú skupinu (−CH₃). Je bežnou súčasťou všetkých molekúl bielkovín a nachádza sa aj v niektorých koenzýmoch. Z hľadiska metabolizmu je absolútne kľúčový, pretože v tele veľmi ľahko vzniká procesom transaminácie priamo z kyseliny pyrohroznovej (pyruvátu), čím elegantne prepája metabolizmus bielkovín s metabolizmom sacharidov.
Valín link
Valín (Val, V) obsahuje izopropylovú R-skupinu. Je to esenciálna aminokyselina (organizmus si ju nevie sám syntetizovať).
Leucín link
Leucín (Leu, L) je pre živočíšny organizmus taktiež esenciálnou aminokyselinou (obsahuje štvoruhlíkový rozvetvený postranný reťazec, konkrétne izobutylovú skupinu). Vo väčšom množstve sa vyskytuje napríklad v molekule hemoglobínu a je pomerne ťažko rozpustný vo vode.
Izoleucín link
Izoleucín (Ile, I) je izomérom leucínu, má s ním zhodný sumárny vzorec. Rozdiel medzi týmito dvoma aminokyselinami je v tom, že pri izoleucíne sa metylová skupina nachádza už na prvom uhlíku vedľajšieho reťazca (tvorí takzvanú sek-butylovú skupinu), zatiaľ čo pri leucíne sa reťazec rozvetvuje až na druhom uhlíku. Je to esenciálna aminokyselina.
Metionín link
Metionín (Met, M) je esenciálna aminokyselina, ktorá (spolu s cysteínom) obsahuje vo svojej molekule atóm síry. Keďže však má síra približne rovnakú elektronegativitu ako okolitá −CH₂− skupina, postranný reťazec sa javí ako nepolárny. Hojne sa vyskytuje v mliečnej bielkovine kazeíne. Má obrovský význam pri syntéze cholínu a pri ochrane organizmu pred toxickými látkami, pričom v bunkách funguje ako hlavný univerzálny donor (poskytovateľ) metylových skupín pre iné molekuly (vystupuje tu v aktívnej forme ako S-adenozylmetionín).
Prolín link
Prolín (Pro, P) je z chemického hľadiska unikátna aminokyselina. Ako jediná výnimka obsahuje sekundárnu aminoskupinu (v cyklickom pyrolidínovom kruhu), takže ide vlastne o α-iminokyselinu. Prolín je pomerne rozšírený a pre svoju špecifickú cyklickú štruktúru spôsobuje priestorové „ohnutie“ (zlom) lineárneho polypeptidového reťazca, čím významne napomáha špecifickému tvarovaniu sekundárnej a terciárnej štruktúry bielkovín. V štruktúrnych bielkovinách (napríklad v kolagéne) sa vyskytuje hlavne ako jeho derivát – 4-hydroxyprolín, ktorý sa spolu s 5-hydroxylyzínom podieľa na udržiavaní špecifickej a mimoriadne pevnej kolagénovej štruktúry.
Fenylalanín link
Fenylalanín (Phe, F) obsahuje vo svojej molekule aromatické benzénové jadro pripojené na chirálny uhlík cez −CH₂− skupinu. Je to esenciálna aminokyselina, v bielkovinách sa vyskytuje v malom množstve a je málo rozpustná vo vode. V organizme sa fenylalanín využíva pri syntéze neesenciálnej aminokyseliny tyrozínu.
Tryptofán link
Tryptofán (Trp, W) je esenciálna aminokyselina obsahujúca indolovú skupinu pripojenú k chirálnemu uhlíku cez −CH₂− skupinu. Má najväčšiu molekulovú hmotnosť spomedzi všetkých aminokyselín. Z tejto aminokyseliny vzniká v organizme neurotransmiter sérotonín (známy ako hormón šťastia), hormón epifýzy melatonín (spánkový hormón) a je dôležitý aj pre syntézu vitamínu B3 (niacínu). Pri poruchách metabolizmu tejto aminokyseliny nastávajú psychické mozgové poruchy i chorobné zmeny na koži (choroba pelagra).
Serín link
Serín (Ser, S) obsahuje vo svojom postrannom reťazci polárnu hydroxylovú skupinu −OH. Nachádza sa vo väčšine bielkovín, veľa je ho napríklad v bielkovine hodvábu a v niektorých zložených lipidoch (napríklad fosfolipidy ako fosfatidylserín, ktoré sú dôležitými štruktúrnymi zložkami bunkových membrán). Zúčastňuje sa na tvorbe purínových a pyrimidínových báz.
Treonín link
Treonín (Thr, T) je esenciálna aminokyselina, ktorá má vo svojej molekule až dva asymetrické (chirálne) uhlíky (podobne ako izoleucín). Na druhom chirálnom uhlíku je umiestnená polárna −OH skupina. Treonín sa nachádza vo všetkých bielkovinách, ale v pomerne malom množstve.
Asparagín link
Asparagín (Asn, N) obsahuje rôzne dlhý postranný uhlíkový reťazec, na konci ktorého sa nachádza polárna karboxamidová skupina (−CONH₂). Je to vlastne amid kyseliny asparágovej.
Glutamín link
Glutamín (Gln, Q) má podobne ako asparagín vo svojom postrannom reťazci polárnu karboxamidovú skupinu (−CONH₂), jeho reťazec je však o jeden uhlík dlhší. Je to amid kyseliny glutámovej. Glutamín je v tele dôležitou detoxikačnou zlúčeninou – vzniká z kyseliny glutámovej naviazaním toxického amoniaku (NH₃), ktorý je produktom metabolizmu v mozgu.
Tyrozín link
Molekula tyrozínu (Tyr, Y) je podobná fenylalanínu, odlišuje sa však prítomnosťou polárnej −OH skupiny na aromatickom jadre v polohe 4. Tyrozín nie je esenciálnou aminokyselinou, bežne sa syntetizuje z fenylalanínu. Vyskytuje sa takmer v každej bielkovine a je nerozpustný vo vode.
Z tejto aminokyseliny vzniká pôsobením enzýmu tyrozinázy kožný pigment melanín (genetická porucha tohto enzýmu spôsobuje chorobu albinizmus). Ďalej z tyrozínu vznikajú katecholamíny (neurotransmitery a hormóny drene nadobličiek noradrenalín, adrenalín, dopamín) a hormóny štítnej žľazy (tyroxín, trijódtyronín).
Cysteín link
Cysteín (Cys, C) sa stavbou svojej molekuly podobá serínu, namiesto hydroxylovej skupiny však obsahuje tiolovú skupinu so sírou (−SH). Je osobitnou aminokyselinou štruktúrnych bielkovín (najmä keratínu) vo vlasoch, perí, koži a kopytách.
V bielkovinách vytvárajú dve molekuly cysteínu medzi sebou mimoriadne pevné kovalentné disulfidické väzby (−S−S−). Tieto väzby sú kľúčové na udržanie stabilnej terciárnej štruktúry bielkovín. V bežnom živote zodpovedajú disulfidické mostíky napríklad za pevnosť a tvar našich vlasov. Pri kozmetickej úprave známej ako trvalá ondulácia sa tieto väzby najprv chemicky zredukujú (rozštiepia), vlas sa mechanicky natočí a následne sa väzby oxidačným činidlom opäť „uzamknú“ v novej kučeravej polohe. (V minulosti sa takýto dimér dvoch spojených cysteínov mylne považoval za samostatnú aminokyselinu cystín).
Selenocysteín (Sec, U) je v súčasnosti označovaný ako 21. proteínogénna aminokyselina. Od cysteínu sa odlišuje tým, že namiesto síry má v postrannom reťazci selén (−SeH). Proteíny obsahujúce selenocysteín sa nazývajú selenoproteíny (patria sem niektoré dôležité antioxidačné enzýmy zapojené do oxidačno-redukčných biochemických dejov). Pre selenocysteín neexistuje v štandardnom genetickom kóde osobitný kodón, ale za špecifických podmienok dochádza k jeho zaradeniu do polypeptidového reťazca namiesto STOP kodónu UGA.
Lyzín link
Lyzín (Lys, K) je bázická aminokyselina s kladne nabitým postranným reťazcom obsahujúcim ďalšiu −NH₂ skupinu. Je to esenciálna aminokyselina. Je dôležitou súčasťou živočíšnych bielkovín, hlavne vo svalovej kontraktilnej bielkovine myozíne. Spolu s arginínom je v obrovskej miere zastúpený v jadrových bielkovinách – histónoch, ktorým dodáva ich typický kladný náboj potrebný na pevnú väzbu so záporne nabitou molekulou DNA.
Arginín link
Arginín (Arg, R) je bázická aminokyselina s pomerne komplikovaným kladne nabitým postranným reťazcom obsahujúcim až tri atómy dusíka (guanidínová skupina). Je to dôležitá aminokyselina (rovnako ako lyzín mimoriadne bohato zastúpená v histónoch). V pečeni počas takzvaného ornitínového (močovinového) cyklu vzniká jeho enzymatickým štiepením močovina a aminokyselina ornitín (Orn). Tento cyklus je pre človeka životne dôležitý, pretože sa ním organizmus zbavuje vysoko toxického amoniaku (vznikajúceho pri bežnom odbúravaní aminokyselín), ktorý sa zabuduje do neškodnej močoviny a vylúči sa obličkami z tela von. Ornitín je však len medziproduktom pri tvorbe močoviny, do bielkovín organizmu sa nikdy nezabudováva (nepatrí medzi 22 proteínogénnych aminokyselín).
Histidín link
Histidín (His, H) je taktiež zásaditou aminokyselinou, ktorej postranný reťazec obsahuje heterocyklickú imidazolovú časť (pre dospelých je semiesenciálna, pre deti v raste esenciálna). Z histidínu vzniká v organizme dekarboxyláciou veľmi dôležitá látka histamín, ktorá hrá kľúčovú rolu pri alergických reakciách, zápaloch a pôsobí aj ako tkanivový hormón a neurotransmiter. Masívne uvoľnenie histamínu pri ťažkej alergickej reakcii extrémne zvyšuje priepustnosť krvných kapilár, čo vyvoláva prudký a životu nebezpečný pokles krvného tlaku (takzvaný anafylaktický šok). Pri dedičnej poruche metabolizmu histidínu vznikajú degeneratívne zmeny v mozgu, slepota a porucha reči.
Kyslé aminokyseliny (záporne nabité) link
Z chemického hľadiska ide o monoaminodikarboxylové kyseliny, čo znamená, že vo svojom vedľajšom reťazci obsahujú ďalšiu karboxylovú skupinu (−COOH).
Kyselina asparágová (Aspartát) link
Kyselina asparágová (Asp, D) je vo vode pomerne ťažko rozpustná, kyslá aminokyselina so záporne nabitým postranným reťazcom obsahujúcim ďalšiu −COOH skupinu. V organizme pôsobí ako excitačný mediátor v nervových spojeniach (synapsiách) a taktiež sa kľúčovým spôsobom podieľa na detoxikácii toxického amoniaku v močovinovom cykle (kde pôsobí ako donor dusíka).
Kyselina glutámová (Glutamát) link
Kyselina glutámová (Glu, E) je taktiež kyslá aminokyselina, líšiaca sa od asparágovej kyseliny len o niečo dlhším postranným uhlíkovým reťazcom (obsahuje o jednu metylénovú skupinu −CH₂− viac). V centrálnom nervovom systéme slúži ako hlavný excitačný (povzbudzujúci) neurotransmiter. Podnecuje nervové procesy, pamäť, odďaluje pocit únavy a pripisuje sa jej detoxikačná funkcia. Po jej dekarboxylácii v nervových bunkách z nej vzniká kyselina γ-aminomaslová (GABA), ktorá je naopak hlavným inhibičným (tlmivým) neurotransmiterom v centrálnom nervovom systéme.
Okrem nervovej sústavy má glutamát absolútne kľúčové postavenie v celkovom bunkovom metabolizme dusíka. Slúži ako centrálna východisková látka, z ktorej si organizmus dokáže vyrobiť viaceré ďalšie aminokyseliny (napríklad prolín, arginín či histidín).
